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UniProtKB/Swiss-Prot P14925 (AMD_RAT)
Last modified
July 22, 2008.
Version 95.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase Short name=PAM Including the following 2 domains: 1- Recommended name: Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase Short name=PHM EC=1.14.17.3 2- Recommended name: Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-amidating lyase EC=4.3.2.5 Alternative name(s): Peptidylamidoglycolate lyase Short name=PAL | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 976 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Bifunctional enzyme that catalyzes 2 sequencial steps in C-terminal alpha-amidation of peptides. The monooxygenase part produces an unstable peptidyl(2-hydroxyglycine) intermediate that is dismutated to glyoxylate and the corresponding desglycine peptide amide by the lyase part. C-terminal amidation of peptides such as neuropeptides is essential for full biological activity. |
| Catalytic activity | Peptidylglycine + ascorbate + O(2) = peptidyl(2-hydroxyglycine) + dehydroascorbate + H(2)O. Peptidylamidoglycolate = peptidyl amide + glyoxylate. |
| Cofactor | Zinc; for the lyase reaction. Binds 2 copper ions per subunit; For the monoxygenase reaction. |
| Subunit structure | Monomer. Interacts with RASSF9. |
| Subcellular location | Cytoplasmic vesicle › secretory vesicle membrane; Single-pass membrane protein. Note= Secretory granules. |
| Sequence similarities | In the C-terminal section; belongs to the peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-amidating lyase family. In the N-terminal section; belongs to the copper type II ascorbate-dependent monooxygenase family. Contains 5 NHL repeats. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasmic vesicle Membrane |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Repeat Signal Transmembrane |
| Ligand | Copper Metal-binding Vitamin C Zinc |
| Molecular function | Lyase Monooxygenase Oxidoreductase |
| PTM | Cleavage on pair of basic residues Glycoprotein Phosphoprotein Sulfation |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing Multifunctional enzyme |
Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | protein binding Ref.8 Inferred from physical interaction. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 7 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | |||||
| Isoform PAM-1 (identifier: P14925-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | |||||
| Notes: Membrane-bound. | |||||
| Isoform PAM-2 (identifier: P14925-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 393-497: Missing. | |||||
| Notes: Membrane-bound. | |||||
| Isoform PAM-3 (identifier: P14925-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 393-497: Missing. 832-917: Missing. | |||||
| Notes: Soluble. | |||||
| Isoform PAM-3A (identifier: P14925-4) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 393-497: Missing. 832-899: Missing. | |||||
| Notes: Soluble. | |||||
| Isoform PAM-3B (identifier: P14925-5) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 393-497: Missing. 900-917: Missing. | |||||
| Notes: Membrane-bound. | |||||
| Isoform PAM-4 (identifier: P14925-6) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 498-517: DFHVEEELDWPGVYLLPGQV → GASRISFTQKKKCVKHCNPH 518-917: Missing. | |||||
| Notes: Soluble. | |||||
| Isoform PAM-5 (identifier: P14925-7) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 308-312: GTSSD → FKDTF 313-976: Missing. | |||||
| Notes: Soluble. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 25 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 26 – 35 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 36 – 976 | 941 | Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 36 – 866 | 831 | Intragranular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 867 – 890 | 24 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 891 – 976 | 86 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 501 – 544 | 44 | NHL 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 570 – 611 | 42 | NHL 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 620 – 665 | 46 | NHL 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 673 – 717 | 45 | NHL 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 769 – 812 | 44 | NHL 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 497 | 497 | Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 498 – 820 | 323 | Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-amidating lyase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 928 – 945 | 18 | Interaction with RASSF9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 107 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 108 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 172 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 242 | 1 | Copper B | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 244 | 1 | Copper B | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 314 | 1 | Copper B | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 921 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 961 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 965 | 1 | Sulfotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 765 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 47 ↔ 186 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 81 ↔ 126 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 114 ↔ 131 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 227 ↔ 334 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 293 ↔ 315 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 634 ↔ 655 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 702 ↔ 713 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 308 – 312 | 5 | GTSSD → FKDTF in isoform PAM-5. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 313 – 976 | 664 | Missing in isoform PAM-5. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 393 – 497 | 105 | Missing in isoform PAM-2, isoform PAM-3, isoform PAM-3A and isoform PAM-3B. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 498 – 517 | 20 | DFHVE…LPGQV → GASRISFTQKKKCVKHCNPH in isoform PAM-4. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 518 – 917 | 400 | Missing in isoform PAM-4. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 832 – 917 | 86 | Missing in isoform PAM-3. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 832 – 899 | 68 | Missing in isoform PAM-3A. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 900 – 917 | 18 | Missing in isoform PAM-3B. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 959 | 1 | T → S Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 58 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 67 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 71 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 85 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 100 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 103 – 105 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 118 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 125 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 142 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 159 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 173 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 179 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 196 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 208 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 228 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 242 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 256 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 266 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 283 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 295 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 324 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 325 – 327 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 334 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 345 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 348 – 351 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||

Clusters with