Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P02930 (TOLC_ECOLI)
Last modified
September 2, 2008.
Version 93.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Outer membrane protein tolC | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 493 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Required for proper expression of outer membrane protein genes such as ompF, nmpC, protein 2, hemolysin, colicin V, or colicin E1. May be specialized for signal sequence independent, extracellular secretion in Gram-negative bacteria. |
| Subunit structure | Homotrimer that assembles to form a continuous, solvent-accessible conduit: a 'channel-tunnel' over 140 Angstroms long that spans both the outer membrane and periplasmic space. The periplasmic or proximal end of the tunnel is sealed by sets of coiled helices. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the outer membrane factor (OMF) (TC 1.B.17) family. [View classification] |
| Sequence caution | The sequence CAA24914.1 differs from that shown. Reason: Miscellaneous discrepancy. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Cell membrane Cell outer membrane Membrane |
| Domain | Repeat Signal Transmembrane |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| None. [Check GOA] | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 493 | 471 | Outer membrane protein tolC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 23 – 62 | 40 | Periplasmic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 63 – 74 | 12 | S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 75 – 82 | 8 | Extracellular | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 83 – 96 | 14 | S2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 97 – 268 | 172 | Periplasmic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 269 – 279 | 11 | S4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 280 – 300 | 21 | Extracellular | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 301 – 311 | 11 | S5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 312 – 493 | 182 | Periplasmic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 23 – 230 | 208 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 231 – 446 | 216 | 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 191 | 1 | V → L in CAA37982. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 11 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 35 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 57 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 75 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 79 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 98 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 167 | 68 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 208 | 36 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 213 – 218 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 222 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 241 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 263 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 266 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 279 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 285 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 291 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 316 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 385 | 67 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 426 | 36 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 431 – 439 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 441 – 448 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Primary structure of the tolC gene that codes for an outer membrane protein of Escherichia coli K12." Hackett J., Reeves P. Nucleic Acids Res. 11:6487-6495(1983) [PubMed: 6312426] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the tolC gene of Escherichia coli." Niki H., Imamura R., Ogura T., Hiraga S. Nucleic Acids Res. 18:5547-5547(1990) [PubMed: 2216730] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "The TolC protein of Escherichia coli K12 is synthesised in a precursor form." Hackett J., Misra R., Reeves P. FEBS Lett. 156:307-310(1983) [PubMed: 6303857] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-45. Strain: K12. |
| [6] | "Comparing the predicted and observed properties of proteins encoded in the genome of Escherichia coli K-12." Link A.J., Robison K., Church G.M. Electrophoresis 18:1259-1313(1997) [PubMed: 9298646] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 23-34. Strain: K12 / EMG2. |
| [7] | "Extraction of membrane proteins by differential solubilization for separation using two-dimensional gel electrophoresis." Molloy M.P., Herbert B.R., Walsh B.J., Tyler M.I., Traini M., Sanchez J.-C., Hochstrasser D.F., Williams K.L., Gooley A.A. Electrophoresis 19:837-844(1998) [PubMed: 9629924] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 23-27. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [8] | "Protein complexes of the Escherichia coli cell envelope." Stenberg F., Chovanec P., Maslen S.L., Robinson C.V., Ilag L., von Heijne G., Daley D.O. J. Biol. Chem. 280:34409-34419(2005) [PubMed: 16079137] [Abstract] Cited for: SUBUNIT, SUBCELLULAR LOCATION. Strain: BL21-DE3. |
| [9] | "Crystal structure of the bacterial membrane protein TolC central to multidrug efflux and protein export." Koronakis V., Sharff A., Koronakis E., Luisi B., Hughes C. Nature 405:914-919(2000) [PubMed: 10879525] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS) OF 23-450. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X00016 Genomic DNA. Translation: CAA24914.1. Sequence problems. X54049 Genomic DNA. Translation: CAA37982.1. Different initiation. U28377 Genomic DNA. Translation: AAA69203.1. Different initiation. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76071.2. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77091.1. V01505 Genomic DNA. Translation: CAA24751.1. Different initiation. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | MMECTC. A65091. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_003585.1. NP_417507.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:11007N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P02930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 2DBase-Ecoli | P02930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 947521. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus b3035 in contig U00096_GR. Gene locus JW5503 in contig AP009048_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW5503. eco:b3035. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1002. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11009. tolC. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P02930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11009-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003423. OMP_efflux. IPR010130. T1SS_OMP_TolC. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02321. OEP. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01844. type_I_sec_TolC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | P02930. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| BLOCKS | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| LinkHub | P02930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TOLC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P02930 Secondary accession number(s): Q2M9G5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Recent format changes Overview of recent format changes |

Clusters with


